分泌蛋白的合成和运输过程简述 关于分泌蛋白

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分泌蛋白的合成和运输过程简述

分泌蛋白是指在细胞内合成后分泌到细胞外起作用的蛋白质，例如‌唾液淀粉酶、‌胃蛋白酶、‌消化酶、‌抗体和一部分‌激素。分泌蛋白的合成和运输过程涉及多个细胞器和复杂的分子机制。更多相关内容，往下看吧。

分泌蛋白的合成和运输过程

分泌蛋白的合成和运输过程是一个复杂而精细的生物化学过程，涉及多个细胞器的协同作用。以下是该过程的详细步骤：

一、分泌蛋白的合成

起始合成：分泌蛋白的合成首先在游离的核糖体中以氨基酸为原料开始多肽链的合成。核糖体是细胞内合成蛋白质的机器，它能够读取mRNA上的遗传信息，并将氨基酸按照特定的顺序连接成多肽链。

转移至粗面内质网：当合成了一段肽链后，这段肽链会与核糖体一起转移到粗面内质网上继续合成。粗面内质网因其表面附着有大量的核糖体而得名，它提供了更大的合成空间，有利于分泌蛋白的合成和加工。

二、分泌蛋白的加工

内质网加工：在内质网中，肽链会经过一系列的加工过程，包括糖基化、折叠和组装等，以形成具有一定空间结构的蛋白质。这些加工过程对于分泌蛋白的生物学活性和稳定性至关重要。

形成囊泡：内质网膜会鼓出形成囊泡，包裹着加工好的蛋白质离开内质网。这些囊泡被称为运输小泡或转运囊泡，它们负责将蛋白质从内质网运输到高尔基体。

三、分泌蛋白的运输

运输至高尔基体：运输小泡脱离内质网后，会沿着细胞质基质中的微管或微丝等细胞骨架结构向高尔基体移动。到达高尔基体后，运输小泡会与高尔基体的膜融合，将其内的蛋白质释放到高尔基体内。

高尔基体加工：在高尔基体内，分泌蛋白会经历进一步的加工和修饰，如糖基化、磷酸化等。这些加工过程有助于增强蛋白质的稳定性和生物活性。同时，高尔基体还会对蛋白质进行分选和包装，形成较大的囊泡以便运输。

运输至细胞膜：经过高尔基体加工后的囊泡会沿着细胞质基质中的细胞骨架结构向细胞膜移动。到达细胞膜后，囊泡会与细胞膜融合，将其内的分泌蛋白释放到细胞外。这个过程被称为胞吐作用，它实现了分泌蛋白从细胞内到细胞外的跨膜运输。

分泌蛋白的合成和运输过程需要哪些酶的参与

分泌蛋白的合成和运输过程是一个复杂而精细的生物化学过程，涉及多个细胞器的协同作用以及多种酶的参与。以下是该过程中主要参与的酶及其作用：

一、合成阶段

肽酰转移酶：

作用：在核糖体内，肽酰转移酶负责催化氨基酸之间的肽键形成，将多个氨基酸连接成多肽链。这是分泌蛋白合成的起始步骤。

二、加工阶段

糖基转移酶：

作用：在内质网和高尔基体中，糖基转移酶参与蛋白质的糖基化修饰。这种修饰对于分泌蛋白的稳定性和生物活性至关重要。

蛋白酶(包括氨肽酶、去甲酰化酶等)：

作用：在蛋白质的加工过程中，蛋白酶负责切除肽链两端的非功能片段，以及进行其他必要的蛋白质剪切和修饰。这些酶确保了分泌蛋白具有正确的氨基酸序列和空间结构。

三、运输阶段

虽然运输阶段本身不直接涉及酶的催化作用，但多个细胞器的协同工作以及囊泡的形成和融合等过程都依赖于细胞内的酶系统和能量供应。

能量供应酶(如ATP合酶)：

作用：线粒体中的ATP合酶等酶类通过氧化磷酸化等过程产生ATP，为分泌蛋白的合成、加工和运输提供必要的能量支持。

四、其他相关酶

信号肽酶：

作用：在分泌蛋白的合成过程中，信号肽酶负责切除肽链N端的信号肽序列。信号肽序列是引导分泌蛋白进入特定转运途径的关键结构。

需要注意的是，上述酶类只是分泌蛋白合成和运输过程中可能涉及的一部分酶。实际上，这个过程还涉及许多其他酶和蛋白质的协同作用，以及复杂的细胞器间交互。此外，由于生物体内酶的种类繁多且功能多样，因此很难一一列举所有参与该过程的酶类。

蛋白质的多肽链在细胞质中合成并在内质网膜易位进入分泌途径。在真核生物中有两种类型的蛋白易位过程，即共翻译转运和翻译后转运，前者在哺乳动物细胞中比较常见，而这两种类型共存于酿酒酵母中；丝状真菌中新生多肽的易位主要采用共翻译转运方式。

多肽进入内质网后，在一系列折叠酶和伴侣蛋白协助下进行蛋白的正确折叠并装配成寡聚体，同时新合成的多肽被糖基化，核心N-聚糖结合于内质网膜上寡糖转移酶复合体的一个Asn残基上。蛋白质在内质网与高尔基体之间的运输是由转运包被小泡介导的。有COPⅠ和COPⅡ两种类型包被小泡。COPⅡ包被小泡将初步成熟的蛋白质从内质网运输到高尔基体，在COPⅠ包被小泡的帮助下蛋白质穿过高尔基体被运送到反面，同时错误折叠的蛋白也会通过COPⅡ小泡被重新运回内质网进行重新折叠。T.reesei的基因sarT，是编码参与蛋白质从内质网到高尔基体运输过程的蛋白质之一，编码的蛋白质较小，是一种GTP-结合蛋白。来自木霉的该基因编码序列，与酵母sar1基因有72%的同源性，而与曲霉SAR1蛋白有86%的相似性，说明木霉中存在分泌型小泡（Punt et al.，1996；Saloheimo et al.，1996；Kurzatkowski et al.，1996）。

初步成熟的蛋白质转运到高尔基体后，继续进行翻译后修饰，例如N-连接的糖基化修饰，O-连接的糖基化修饰和磷酸化等过程。通过超微结构研究，发现在木霉中存在高尔基体（Ghosh et al.，1990；Kurzatkowski et al.，1996），通过生物化学手段，在其他生物中展示了典型的高尔基体相关酶活性，例如Kex2 蛋白酶（Goller et al.，1997），O-甘露糖基化最后一步反应的发生（Kruszewska et al.，1989），真菌分泌型蛋白中前体氨基酸序列中的Kex2型蛋白质裂解目标物，这些都确认在木霉中存在高尔基体。在T.reesei中，分泌型蛋白的Kex2-型裂解很重要，如果抑制Kex2 p活性，将导致分泌蛋白的减少，并且非裂解的蛋白在胞内同时发生积累现象（Goller et al.，1997）。最后，通过高尔基体腔体以后，分泌小泡将蛋白质运送到不同的目标位置，例如液泡、细胞质膜、内吞体等细胞器，在木霉菌丝生长的顶端，小泡与细胞质膜融合，将分泌蛋白释放到周质空间（Valkonen et al.，2003）。

过量表达的外源蛋白超出细胞的承受能力，多肽链不能及时正确折叠，从而在内质网内形成错误折叠或未折叠的蛋白质积累，会严重影响蛋白的转运和分泌，这是造成外源蛋白产量低的一个重要因素。在表达系统中，转移到内质网的大流量蛋白对蛋白折叠、转运及合成蛋白的质量控制提出了更高要求。

蛋白通过细胞内膜系统的蛋白分泌途径被分泌到细胞表面，分泌蛋白随同细胞内其他位置比如质膜、液泡或高尔基复合体的蛋白一起通过内膜系统转运（Conesa et al.，2001；Spang，2008；Shoji et al.，2008；Sallese et al.，2009；Hutagalung et al.，2011）。

蛋白质由N-端的信号序列引导进入分泌途径。在共翻译转运中，信号识别颗粒（SRP）识别新生的转运信号序列，翻译终止。SRP指导核糖体-mRNA-多肽三元复合体易位到内质网膜上。这个复合体由多个蛋白质（包括SEC61）形成一个通道，穿过内质网膜。蛋白边转录边易位，分泌蛋白向内质网腔转移的同时，进行翻译后修饰。在胞质中通过SEC62-SEC72-SEC73亚复合体介导进行翻译后修饰活动，同时多肽通过SEC61通道进入内质网腔。

在蛋白质分泌途径中，内质网的重要作用是进行蛋白折叠，使蛋白形成正确的构象，在这个过程中有伴侣分子和折叠酶参与，分子伴侣是一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组分。分子伴侣主要分为伴侣素家族（Chaperonin，Cpn），应激蛋白70家族（Stress-70 Family），应激蛋白90家族（Stress-90 Family）。内质网伴侣分子主要是HSP70家族的成员，该家族成员主要以ATP依赖的方式结合未折叠多肽链的疏水区以稳定蛋白质的未折叠状态，再通过有控制的释放帮助其折叠，参与受损蛋白降解（Parsell et al.，1993），具有耐热性（Sung et al.，2001；Montero-Barrientos et al.，2007，2008）。其中最重要的是BiP（绑定蛋白）。内质网氧化还原传输系统催化形成分泌蛋白的二硫键。另外，分子伴侣hsp70 基因也属于应激蛋白70 家族，是一类分子量约70 KD的高度保守的ATP酶，其功能是提高蛋白对热激和非生物胁迫的耐性（Miersch et al.，2008；Montero-Barrientos et al.，2008），它被称为“细胞温度计”，作为热效应响应的负调节器（Kregel，2002）。Montero-Barrientos 分离到哈茨木霉（T.harzianum）T34 hsp70基因，并通过同源过表达分析其功能，发现其具有耐热性，并能交叉耐受渗透、盐和氧化压力（Montero-Barrientos et al.，2008）。折叠酶属于蛋白二硫化物异构酶家族（PDI）或ERV1家族，通过巯基氧化酶使蛋白正确折叠。脯氨酸顺反异构酶（PPI）是参与蛋白折叠的另外一个折叠酶家族重要成员。

新生的分泌蛋白在转运和折叠过程中被糖基化。通过内质网膜上的寡糖转移酶使核心N-聚糖与天冬酰胺残基相连。内质网有一套完善的质量控制系统，监督蛋白的折叠状态，只允许完全正确折叠的蛋白被转运出内质网。错误折叠蛋白或聚集一起的蛋白均被转移出内质网，并被内质网上的蛋白降解系统降解（ERAD，Bernasconi et al.，2011）。

分泌蛋白经过折叠与糖基化后才能被分泌到细胞外。这个过程有两个转运小泡参与，首先蛋白从内质网转运到高尔基体，再从高尔基体转运到质膜。在这两个过程中，分泌蛋白通过特异蛋白包被被包裹进膜小泡涂层中，这些小泡再随着细胞相关活动被转运到它们的目的地，最终，小泡与靶标膜融合，将分泌蛋白释放到高尔基体或质膜外（Spang，2008）。这些小泡的形成、转运、融合过程是由一种蛋白复合体控制的，这种复合体的数量很多。有一部分蛋白参与全部膜的融合分泌活动——通用融合因子，例如 SEC17和SEC18/NSF蛋白，其余蛋白只是参与某一个步骤，比如SAR1/ARF1型小G蛋白参与小泡分化，Rab 类型小 G 蛋白参与小泡融合（Hutagalung et al.，2011），v-SNARE-和t-SNARE-蛋白分别位于小泡和靶标膜上。SNARE蛋白在小泡到达靶标膜时能互相识别并绑定在一起，能使小泡和靶标膜特异地融合（Malsam et al.，2008；Kienle et al.，2009）。一些大型蛋白复合体（外囊）在小泡与靶标膜融合体在质膜的定位过程中，起到了重要作用，这些蛋白复合体包括 SEC3，SEC5，SEC6，SEC8，SEC10和SEC15（He et al.，2009）。

里氏木霉（T.reesei）是一种嗜温腐生性丝状真菌，具有很好的合成和分泌蛋白的能力，同时具有真核特点的蛋白分泌机制与系统，该机制、系统与哺乳动物的相似，例如高甘露糖型和N-糖基化。对黑曲霉（Aspergillus niger）和里氏木霉（T.reesei）进行的超微结构观察表明，真菌的蛋白分泌途径遵循酵母和高等植物的基本原则（Hemming，1995）（图11.1）。通过转运机制，欲分泌的蛋白质被引向内质网。蛋白分泌过程有信号肽的参与，所有分泌型真菌蛋白质在其N-端附近包含裂解肽；关于木霉分泌性蛋白信号肽情况见表11.1。内质网膜上嵌有负责长醇依赖型蛋白质糖基化的酶，而在内质网腔中则含有负责蛋白质折叠的酶，例如二硫键异构酶（PDI），肽基脯氨酰异构酶（PPI），或者分子伴侣例如BIP或者它们的酵母类似物（Kar2蛋白）。分泌蛋白向内质网腔转移的同时，信号序列丢失，然后进行翻译后修饰，例如O-和N-连接的糖基化，形成二硫键，结构重排以便折叠正确等；有些基因编码折叠酶，或者具有其他酶功能的蛋白，例如O-甘露糖基化，这些现象都在木霉中存在。

图11.1 丝状真菌蛋白分泌示意

T.reesei中蛋白分泌涉及的基因有：hac1，编码UPR转录因子；ire1，编码UPR响应因子；ptc2，编码UPR负调控因子的磷酸盐（phosphatase acting as a negative regulator of UPR）；sec61，编码内质网膜上蛋白转运体系中的主要组件；pdi1，蛋白质二硫化物异构酶；bip1，lhs1，编码内质网中蛋白折叠相关蛋白-伴侣分子HSP70蛋白家族；sar1，编码从内质网向外分泌小泡过程涉及的小G蛋白；ypt1，编码小泡转运进高尔基体涉及的ras型小G蛋白；nsf1，编码小泡融合过程中涉及的通用融合因子；snc1，编码小泡融合到质膜过程中涉及的v-SNARE蛋白；sso1/2，编码小泡融合到质膜过程中涉及的t-SNARE；ftt1/2，编码蛋白分泌途径中最后步骤涉及的14-3-3型蛋白；rho3，编码细胞极性和小泡与质膜融合涉及的ras型小G蛋白

（Saloheimo et al.，2012）

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